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Una enzima vegetal moderna se asocia con una proteína sorprendentemente antigua

Una enzima vegetal moderna se asocia con una proteína sorprendentemente antigua

Científicos del Laboratorio Nacional Brookhaven del Departamento de Energía de EE. UU. han descubierto que la proteína responsable de la síntesis de una sustancia vegetal esencial evolucionó mucho antes de lo esperado. Esta nueva investigación exploró el origen y la evolución de la maquinaria bioquímica que produce lignina, un componente estructural de las paredes celulares de las plantas que tiene importantes implicaciones para la industria de la energía limpia.

Cuando las primeras plantas terrestres surgieron de ambientes acuáticos, necesitaron adaptarse para sobrevivir.

Zhangjun Liu, científico senior de Brookhaven departamento de biologia“La aparición de la lignina, que proporciona soporte estructural a las plantas, fue un evento evolutivo clave que permitió a las plantas sobrevivir en el nuevo entorno terrestre”, dijo.

Kevin Coughlin/Laboratorio Nacional de Brookhaven

Chang-Jun Liu (izquierda) y Xianhai Zhao (derecha) con plantas de Arabidopsis como las utilizadas en esta investigación.

Comprender cómo las plantas desarrollan mecanismos de protección que les permiten sobrevivir en nuevos entornos es vital a medida que enfrentan los desafíos que plantea el cambio climático actual. Pero la lignina también es de gran interés para los investigadores que buscan opciones de energía limpia. Esta materia vegetal sólida puede transformarse en valiosos bioproductos. La lignina es la única fuente renovable de compuestos aromáticos, que son químicamente similares a las moléculas que se encuentran en el combustible para aviones convencional y pueden usarse como… “Fugas” de combustible. Por aerolíneas.

“Las plantas modernas tienen tres tipos de lignina, pero la mayoría de las primeras plantas que contenían lignina sólo tenían dos. La lignina ‘más nueva’ se llama siringil-lignina o S-lignina”, explicó Liu. “La lignina evolucionó relativamente recientemente con las plantas con flores y es menos complejo.” Estructuralmente diferente de otros componentes de la lignina, sus posibles aplicaciones industriales han atraído, en particular, la atención de los científicos porque la S-lignina es relativamente fácil de descomponer en compuestos aromáticos simples.

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El nuevo estudio, Publicado recientemente en Célula vegetalEsta investigación se basa en años de investigación centrada en la lignina y las moléculas responsables de su síntesis. En 2019, Liu y sus colegas descubrieron que el citocromo c específico B5 La proteína CB5D es indispensable para Producción de lignina S Pero no otros tipos de lignina más antiguos.

“La singularidad del papel del CB5D en la síntesis de S-lignina nos intrigó, por lo que nos inspiró a explorar más a fondo su origen y evolución”, señaló Liu.

Los biólogos vegetales han expresado genes de varias especies de plantas, desde evolutivamente antiguas hasta evolutivamente recientes, en plantas Arabidopsis modernas.  Los investigadores cultivaron plántulas de plantas transgénicas en placas de Petri (izquierda) antes de transferirlas al suelo (derecha).

Kevin Coughlin/Laboratorio Nacional de Brookhaven

Los biólogos vegetales han expresado genes de diferentes especies de plantas, desde especies evolutivamente antiguas hasta especies evolutivamente modernas, en plantas Arabidopsis modernas. Los investigadores cultivaron plántulas de plantas transgénicas en placas de Petri (izquierda) antes de transferirlas al suelo (derecha).

Trabajo en equipo enzimático

En un estudio anterior, el equipo de Liu encontró que CB5D tiene Asociación privada Con una enzima llamada ferulado 5-hidroxilasa (F5H). Juntas, estas moléculas sintetizan la valiosa S-lignina.

Los científicos sabían que la evolución de F5H en las plantas con flores conducía a la producción de S-lignina. Entonces, esperaban encontrar que CB5D había evolucionado con F5H.

Para explorar su hipótesis, los científicos realizaron análisis genéticos para encontrar otras especies de plantas cuyo ADN contenía genes similares a los modernos. CB5D El gen que sirve como instrucciones para ensamblar la proteína CB5D. Identificaron 21 especies, que van desde especies evolutivamente antiguas hasta especies evolutivamente modernas. Luego, los científicos sintetizaron estos genes y los expresaron individualmente en una especie de planta moderna que había sido modificada genéticamente para carecer… CB5D El gen.

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“Sin el CB5D “La planta sólo sintetiza una pequeña cantidad de S-lignina”, dijo Xianhai Zhao, investigador postdoctoral de la Universidad de Brookhaven y autor principal del nuevo estudio. “Pero si esta función se restablece con la expresión de uno de los genes relacionados, sabremos que el gen funciona de manera similar al gen moderno. CB5D “Gene.”

Los científicos han descubierto que un gen de un tipo de alga verde que evolucionó hasta convertirse en una planta terrestre primitiva hace más de 500 millones de años recreó la S-lignina en la planta moderna. Esto indica que el gen mostró una función de tipo CB5D. Los científicos también descubrieron que la función se conservaba en muchas plantas terrestres primitivas, como las hepáticas y los musgos.

“Esto significa que CB5D evolucionó millones de años antes de lo que esperábamos”, explicó Liu. “Fue muy sorprendente descubrir que un aceptor de electrones moderno como el F5H ha cooperado con una proteína antigua para desarrollar un nuevo mecanismo bioquímico que ensambla la estructura avanzada de la lignina”.

Estas imágenes de microscopía confocal fueron producidas por biólogos del Laboratorio Brookhaven en el Centro de Nanomateriales Funcionales.  Los investigadores etiquetaron las proteínas CB5D y similares a CB5D con una proteína fluorescente amarilla para visualizar su distribución dentro de las células vegetales.  Las imágenes ayudaron a los investigadores a confirmar que la proteína similar a CB5D de un tipo antiguo de hepática (derecha) estaba localizada en las mismas estructuras subcelulares que la proteína CB5D moderna (izquierda).

Laboratorio Nacional de Brookhaven

Estas imágenes de microscopía confocal fueron producidas por biólogos del Laboratorio Brookhaven en el Centro de Nanomateriales Funcionales. Los investigadores etiquetaron las proteínas CB5D y similares a CB5D con una proteína fluorescente amarilla para visualizar su distribución dentro de las células vegetales. Las imágenes ayudaron a los investigadores a confirmar que la proteína similar a CB5D de un tipo antiguo de hepática (derecha) estaba localizada en las mismas estructuras subcelulares que la proteína CB5D moderna (izquierda).

Trabajo en equipo científico y próximos pasos

el CB5DEl gen y su contraparte más antigua tienen secuencias y funciones de ADN similares. Pero los científicos querían confirmar que la proteína CB5D de especies antiguas, como la hepática, se expresaba en las mismas estructuras subcelulares que la CB5D moderna.

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Entonces, usaron Microscopia confocal En el Centro de nanomateriales funcionalesuna instalación de usuario de la Oficina de Ciencias del DOE en el Laboratorio Brookhaven, recibió el encargo de confirmar que este era el caso.

Después de encontrar genes antiguos que codifican proteínas similares a la CB5D moderna en términos de síntesis de S-lignina en plantas modernas y localización celular, el equipo quiso aprender más sobre la función de esta proteína antigua y cómo cambiaba o se expandía con el tiempo.

Su análisis mostró que la proteína similar a CB5D apareció en las algas acuáticas antes de que pasaran al ambiente terrestre. Debido a que se conserva en las primeras plantas terrestres, es probable que esta proteína cumpla una o más funciones esenciales.

“Las plantas antiguas como la hepática no contenían S-lignina”, dijo Zhao. “Si la proteína CB5D no era responsable de producir S-lignina, ¿qué estaba haciendo?”

“Ésta es la belleza de la investigación científica. Responder una pregunta conduce a preguntas más interesantes que esperan ser exploradas”, comentó Liu.

Este artículo se republica desde el sitio web del Laboratorio Nacional Brookhaven. Lea el texto original. aquí.

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